مصنوعات

انفراریڈ سپیکٹروسکوپی کو سبسٹریٹ-پروٹین کے تعاملات کا نقشہ بنانے کے لیے استعمال کیا گیا ہے: سارکوپلاسمک ریٹیکولم Ca(2+) -ATPase پر نیوکلیوٹائڈ بائنڈنگ اور ATPase فاسفوریلیشن کی تبدیلیوں کی نگرانی سبسٹریٹ ATP اور ATP ینالاگس (2'-deoxy-ATP,3) کے ذریعے کی گئی۔ '-deoxy-ATP، اور inosine 5'-triphosphate)، جو سبسٹریٹ کے مخصوص فنکشنل گروپس میں تبدیل کیے گئے تھے۔2'-OH، 3'-OH، اور ایڈنائن کے امینو گروپ میں تبدیلیاں ATPase کی بائنڈنگ-حوصلہ افزائی کنفرمیشنل تبدیلی کی حد کو کم کرتی ہیں، خاص طور پر بعد والے دو کے لیے سخت اثرات دیکھے جاتے ہیں۔یہ نیوکلیوٹائڈ-ATPase کمپلیکس کی نیوکلیوٹائڈ اور ATPase کے درمیان انفرادی تعاملات کی ساختی حساسیت کو ظاہر کرتا ہے۔ATPase کے ساتھ دیئے گئے ligand گروپ کے بائنڈنگ اور تعاملات کے لیے مطالعہ کیے گئے تمام گروپ اہم ہیں جو دوسرے ligand گروپوں کے تعامل پر منحصر ہیں۔ATPase کی فاسفوریلیشن ITP اور 2'-deoxy-ATP کے لیے دیکھی گئی، لیکن 3'-deoxy-ATP کے لیے نہیں۔نیوکلیوٹائڈ بائنڈنگ پر تبدیلی کی حد اور فاسفوریلیشن کی شرح کے درمیان کوئی براہ راست تعلق نہیں ہے جس سے یہ ظاہر ہوتا ہے کہ فاسفوریلیشن کے لیے اے ٹی پی کی حوصلہ افزائی کی تبدیلی کی مکمل حد لازمی نہیں ہے۔جیسا کہ نیوکلیوٹائڈ-ATPase کمپلیکس کے لیے مشاہدہ کیا گیا ہے، پہلے فاسفوریلیٹڈ ATPase انٹرمیڈیٹ E1PCa(2) کی تشکیل بھی نیوکلیوٹائڈ پر منحصر ہے، جس سے یہ ظاہر ہوتا ہے کہ ATPase ریاستوں میں پہلے کی توقع سے کم یکساں ساخت ہے۔