مصنوعات

γ-Glutamyltranspeptidases (γ-GTs) glutathione کے γ-glutamyl amide بانڈ کو صاف کرتے ہیں اور جاری γ-glutamyl گروپ کو پانی (ہائیڈرولیسس) یا قبول کرنے والے امینو ایسڈز (ٹرانسپیپٹیڈیشن) میں منتقل کرتے ہیں۔یہ ہر جگہ موجود انزائمز بائیو سنتھیسز اور گلوٹاتھیون کے انحطاط اور زینو بائیوٹک سم ربائی میں کلیدی کردار ادا کرتے ہیں۔یہاں ہم Bacillus licheniformis γ-GT (BlGT) کے 3Å ریزولوشن کرسٹل ڈھانچے اور l-Glu کے ساتھ اس کے کمپلیکس کی اطلاع دیتے ہیں۔ایکس رے ڈھانچے اس بات کی تصدیق کرتے ہیں کہ BlGT کا تعلق N-terminal nucleophilic hydrolase سے ہے اور یہ ظاہر کرتا ہے کہ پروٹین میں ایک کھلا ہوا ایکٹو سائٹ کلیفٹ ہے جیسا کہ Bacillus subtilis سے homologous enzyme کے لیے رپورٹ کیا گیا ہے، لیکن ان سے مختلف ہے جو انسانی γ-GT کے لیے مشاہدہ کیا گیا ہے۔ دوسرے مائکروجنزموں سے γ-GTs کے لیے۔اعداد و شمار بتاتے ہیں کہ l-Glu کی پابندی BlGT بڑے ذیلی یونٹ کے C-ٹرمینل ٹیل کو دوبارہ ترتیب دینے پر آمادہ کرتی ہے اور تیزاب کی باقیات کے جھرمٹ کی شناخت کی اجازت دیتی ہے جو ممکنہ طور پر دھاتی آئن کی شناخت میں شامل ہیں۔BlGT کے تعمیری استحکام پر ان باقیات کے کردار کا مطالعہ چار نئے Ala سنگل اتپریورتیوں کی آٹو پروسیسنگ، انزیمیٹک سرگرمی، کیمیکل اور تھرمل ڈینیچریشن کے ذریعے کیا گیا ہے۔نتائج سے پتہ چلتا ہے کہ Ala کے ساتھ Asp568 کی تبدیلی پروٹین کی آٹو پروسیسنگ اور ساختی استحکام دونوں کو متاثر کرتی ہے۔