مصنوعات

سیرین/تھریونائن پروٹین فاسفیٹس کو بہت سے پیتھوجینک بیکٹیریا میں ضروری خامروں کے طور پر بیان کیا گیا ہے جو فاسفوریلیشن پر منحصر سگنل کی نقل و حمل کے راستوں میں شامل ہیں اور اکثر ان جانداروں کے وائرلیس سے وابستہ ہوتے ہیں۔Mycoplasma synoviae جینوم کے معائنے سے ایک جین (prpC) کی موجودگی کا انکشاف ہوا جو پروٹین فاسفیٹیس 2C (PP2C) ذیلی فیملی کے پوٹیٹیو پروٹین فاسفیٹیس کو انکوڈنگ کرتا ہے۔یہاں، ہم M. synoviae phosphatase (PrpC) کی مکمل حیاتیاتی کیمیائی خصوصیات اور اس انزائم کے ڈھانچے کے کام کے تعلق میں دھاتی آئنوں کے خاص کردار کی اطلاع دیتے ہیں۔PrpC امینو ایسڈ کی ترتیب کے تجزیے سے یہ بات سامنے آئی ہے کہ ڈینیوکلیئر میٹل سینٹر میں شامل تمام باقیات اور پوٹیٹیو تھرڈ میٹل آئن کوآرڈینیٹنگ باقیات، جو PP2C فاسفیٹس میں محفوظ ہیں، PrpC میں موجود ہیں۔PrpC ایک monomeric پروٹین ہے جو Mn(2+) آئنوں کے انحصار کے ساتھ فاسفو سبسٹریٹس کو ڈیفاسفوریلیٹ کرنے کے قابل ہے۔حرارتی استحکام کے تجزیے نے ہلکے درجہ حرارت پر انزائم استحکام اور اس خاصیت میں Mn(2+) آئنوں کے انف لونس کو ظاہر کیا۔ماس سپیکٹرو میٹری تجزیہ نے تجویز کیا کہ تین دھاتی آئن PrpC سے جڑے ہوئے ہیں، جن میں سے دو ظاہری اعلی وابستگی مستقل کے ساتھ ہیں۔پوٹیٹیو تھرڈ میٹل کوآرڈینیٹنگ اوشیشوں، Asp122 اور Arg164 کے تغیراتی تجزیے سے یہ بات سامنے آئی کہ یہ مختلف قسمیں مینگنیج آئنوں کی کمزور پابندی کو ظاہر کرتی ہیں، اور یہ کہ دونوں تغیرات نے PrpC فاسفیٹیس کی سرگرمی کو متاثر کیا۔ان نتائج کے مطابق، PrpC دھات پر منحصر پروٹین فاسفیٹیز ممبر ہے جس میں ہولو فارم میں بہتر استحکام ہے اور Asp122 کے ساتھ، ممکنہ طور پر تیسری میٹل بائنڈنگ سائٹ میں شامل ہے، جو کیٹلیٹک سرگرمی کے لیے ضروری ہے۔